大分子亲和标签 GST：从结构到应用全解析

一、GST 标签的结构与作用原理

GST 标签由 211 个氨基酸组成，可通过基因克隆融合在目标蛋白的 N 端。其核心作用机制有两点：

一是 GST 可与还原型谷胱甘肽（GSH） 高特异性结合，依托固定化谷胱甘肽介质实现蛋白一步亲和纯化；

二是 GST 序列可形成多个抗原表位，能被特异性抗体识别，用于融合蛋白的捕获与检测。同时该标签可辅助蛋白正确折叠，降低包涵体形成概率

二、GST 标签的核心应用优势

1.可溶性提升显著

可高效促进难溶蛋白的可溶性表达，减少蛋白聚集，大幅提升活性蛋白得率。

2.结合特异性强、纯化温和

3.与谷胱甘肽的结合具有高度专一性，洗脱条件温和，能完整保留蛋白生物活性。

3.多表位适配性佳

拥有多个抗原表位，即便融合蛋白折叠掩盖部分结合位点，仍可被抗体有效识别。

4.标签可灵活切除

可通过凝血酶、肠激酶等酶切位点移除标签，满足无标签蛋白的结构与功能研究需求。

三、GST 标签在科研中的核心应用

用于难溶重组蛋白的亲和纯化，是原核表达体系中获取活性蛋白的常用方案。

借助特异性抗体，通过 WB、ELISA、TR-FRET 等技术完成蛋白表达的定性与定量检测。

广泛应用于蛋白 - 蛋白互作筛选，在免疫共沉淀、均相检测等实验中作为捕获标签。

用于重组酶、功能蛋白的制备，支撑蛋白功能验证与药物靶点研究。

四、专用检测试剂：THUNDER™ TR-FRET Europium-labeled Anti-GST

为满足 TR-FRET 均相体系下 GST 标签蛋白的精准检测需求，该产品提供专用检测方案。本品为亲和纯化山羊多克隆抗体，采用 THUNDER™铕螯合物标记，可特异性识别日本血吸虫源 GST，适配 THUNDER™ TR-FRET 检测体系。产品链接：THUNDER- TR-FRET Europium-labeled Anti-GST_Bioauxilium_优宁维(univ)商城

得益于多克隆特性，抗体可识别 GST 上多个表位，即便融合蛋白折叠掩盖部分位点，仍能高效捕获 GST 标签蛋白。产品规格为 100 µL，完整实验流程与方法学验证数据可查阅技术手册，为 GST 标签蛋白的定量、互作研究提供稳定可靠的试剂支持。

物素化 GST 的 TR-FRET 检测剂量 - 反应曲线